План

1. Третинна структура білкових молекул, її різновиди; значення для реалізації біологічних функцій білків

2. Методи визначення активності ферментів. Знати основні принципи кількісного визначення ферментів

3. Молекулярна організація мітохондріального ланцюга біологічного окислення: компоненти ланцюга, їх редокс-потенціали

4. Окислення вищих жирних кислот ( -окислення); роль карні тину в транспорті жирних кислот в мітохондрії. Енергетика -окислення жирних кислот

5. Задача

1. Третинна структура білкових молекул, її різновиди; значення для реалізації біологічних функцій білків

Третинна структура білків являє собою спосіб укладання в тримірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою. В утворенні та стабілізації третинної структури беруть участь водневі, іонні, гідрофобні зв'язки та взаємодії.

Залежно від форми та особливостей три­мірної просторової організації, виділяють глобу­лярні та фібрилярні білки.

Глобулярні білки — білки, що мають округлу (кулеподібну, або еліпсоїдну) форму. Відношення довгої та короткої осей молекули в глобулярних білках — від 1:1 до 50:1. Це альбумін сироватки крові, міоглобін м'язів, гемоглобін, більшість фер­ментних білків.

Глобулярні білки побудовані з одного або де­кількох зв'язаних дисульфідними місточками поліпептидних ланцюгів, що згорнуті в щільні кулеподібні форми. Модель просторової струк­турної організації молекули міоглобіну, вперше запропоновану Дж.Кендр'ю (J. Kendrew) в 1958р. на підставі рентгеноструктурного аналізу білкових кристалів, подано на рис. 1.

Рис. 1. Модель третинної структури молекули міоглобіну. Зобра­жено просторове розташу­вання поліпептидного лан­цюга, зв'язаного з молеку­лою гему.

Тримірна організація глобуляр­них білків утворюється за рахунок просторового згортання поліпеп­тидного ланцюга, окремі частини якого можуть містити -спіралі, - структури та ділянки без упоряд­кованої структури.

Схему просторової конформації міоглобіну, значна частина поліпеп­тидного ланцюга якого -спіралізована, подано на рис. 2.

Рис. 2. Просторова конформація міоглобіну із зображенням характеру вторинної струк­тури поліпептидного ланцюга.

Третинну структуру глобулярного ферментного білка гексокінази, поліпептидний ланцюг якого утворює як -спіралі, так і складчасті шари, зображено на рис. 3.

Рис. 3. Тримірна організація ферментугексокінази.

На цьому рисунку і на рисунку 2.13 - спіралі умовно зображено у вигляді циліндрів, -структури - у вигляді стрілок (заА.Я. Ніколаєвим, 1989).

Стабілізація компактної глобули реалізується за рахунок водневих таінших слабких зв'язків між бічними радика­лами амінокислотних залишків, які фіксують відносно один одного певні частини поліпептидного ланцюга (або ланцюгів, з'єднаних S-S-зв'язками).

Особливістю третинної структури глобу­лярних білків, що визначає їх важливі фізико-хімічнітабіологічні властивості, є характер розташування полярних та неполярних амінокислотних залишків. У більшості гло­булярних білків полярні (гідрофільні) залишки розміщені на поверхні глобули, де вони контактують із водною фазою, тоді як не­полярні радикали занурені у внутрішню гідрофобну фазу молекули. Такі особли­вості будови білкових глобул визначають ступінь їх розчинності, особливості взає­модії з іншими білками та лігандами різної хімічної природи.

Фібрилярні білки — білки, структурною особливістю яких є витягнута форма моле­кул. Вони схильні до утворення мультимолекулярних ниткоподібних комплексів — фібрил, що складаються з декількох пара­лельних поліпептидних ланцюгів.

Фібрилярні білки є структурними ком­понентами сполучної або інших опорних тканин організму. Прикладами структурних фібрилярних білків є колаген — найбільш розповсюджений білок організму людини, що становить до 30 % загальної кількості тка­нинних білків, еластин сполучної тканини, -кератин опірних тканин, епідермісу шкіри, волосся.

Формування багатьох біологічно важли­вих фібрилярних білків відбувається шляхом утворення супервторинних (суперспіралізованих) структур, зокрема:

1. Молекули тропоколагену — струк­турні одиниці колагенових фібрил сполуч­ної тканини. Молекули тропоколагенускладаються з трьох поліпептидних ланцюгів (спіралей колагену), що обвиті один навколо одного за типом тугого джгута. Стабілізація тропоколагену досягається за рахунок водневих зв'язків міжС=О- таМН-групами сусідніх поліпептидних ланцюгів.

2. Білки -кератин — основний тип фібрилярних білків, з яких побудовано зовнішні захисні покриття хребцевих тварин (епідерміс шкіри, волосся, нігті людини; шерсть, пір'я, рогові утворення). -Кератини являють собою мікрофібрили діаметром приблизно 2 нм, побудовані з трьох - спіралізованих поліпептидних ланцюгів (суперспіраль). Окремі мікрофібрили, з'єднані міжланцюговими дисульфідними зв'яз­ками, утворюють структури, подібні до багатожильного канату, що забезпечує міцність волосся та інших тканин, побудованих з -кератинів.

Рис. 4. Модель формування фібрилярних білків з окремих -спіралізованих поліпептидів: а поліпептидний ланцюг, що являє собою "велику" спі­раль, сформовану на основі "малої" - спіралі; в моделі, що зображена, крок "малої" спіралі (1) у 12,5 раза менший від кроку "великої" спіралі (2); б суперспіраль типу бага­тожильного каната, побудована із семи -спіралізованих поліпептидів.

Характеристика роботи

Контрольна

Кількість сторінок: 17

Безкоштовна робота

Закрити

Біохімія 1

Замовити дану роботу можна двома способами:

  • Подзвонити: (067) 380–84–93, (097) 844–69–22 та (050) 297–73–76
  • Заповнити форму замовлення:
Не заповнені всі поля!
Обов'язкові поля до заповнення «ім'я» і одне з полів «телефон» або «email»

Щоб у Вас була можливість впевнитись в наявності обраної роботи, і частково ознайомитись з її змістом, ми можемо за бажанням відправити частини даної роботи безкоштовно. Всі роботи виконані в форматі Word згідно з усіма вимогами щодо оформлення даних робіт.